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Academic Year/course: 2022/23

442 - Degree in Odontology

29302 - Biochemistry and molecular biology

Syllabus Information

Academic Year:
29302 - Biochemistry and molecular biology
Faculty / School:
229 - Facultad de Ciencias de la Salud y del Deporte
442 - Degree in Odontology
First semester
Subject Type:
Basic Education

1. General information

2. Learning goals

3. Assessment (1st and 2nd call)

4. Methodology, learning tasks, syllabus and resources

4.1. Methodological overview

The methodology followed in this course is oriented towards the achievement of the learning objectives. A wide range of teaching and learning tasks are implemented, such as lectures, seminars, laboratory sessions, and autonomous work and study.

4.2. Learning tasks

This course is organized as follows:

  • Seminars: The seminars will be organized in sessions of one hour and are organized in two ways:
    • Students will work on different topics of Biochemistry expansion and reinforcement of the theoretical teaching, to achieve the learning outcome 1, 2 and 3.
    • part of the seminars will be used to remember information about the structure of the different immediate principles.
  • Practice sessions are held in sessions of 2 hours for each group of 12 students. Each group is expected to complete a practice each 15 days. There will be a short question for qualifying the practices in the final exam, apart from the continuous assessment.
  • Tutored work will be done in groups of 3-4 students and will be related to the handling of literature on the field of study and use of the Internet as a means of communication and source of information.



Practical teaching activities:

Introduction to laboratory work. Use of automatic pipettes. Determining the pH of a solution.

Introduction to spectrophotometry. Quantitative determination of proteins.


Teaching and learning activities:

Lecture: 11h

Seminars: 1 h

Laboratory sessions: 4 h

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 22 h Study



Teaching and learning activities:

Lecture: 2

Student Self study: 4h study



Practical teaching activities:

Enzymatic and Acid Hydrolysis of starch and identification of the reducing sugars

Teaching and learning activities:

Lecture: 8

Seminars: 1 h

Laboratory sessions: 2 hours

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 15h study



Teaching and learning activities:

Lecture: 9.

Seminars: 1 h

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 18h study



Teaching and learning activities:

Lecture: 6

Seminars: 2 h

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 12h study



Teaching and learning activities:

Lecture: 3

Student Self study: 5h study




Practical teaching:

Obtaining DNA


Teaching and learning activities:

Lecture: 7

Seminars: 2 h

Laboratory sessions: 2 hours

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 11h study

4.3. Syllabus

This course will address the following topics:



1. Water

Chemical bonds. Weak Interactions in Aqueous Systems. Ionization of Water, Weak Acids, and Weak Bases. Buffering against pH changes in biological systems.

2. Amino Acids

Structure, properties, and classification of amino acids.

3. Peptides, and Proteins

Peptide bond. Properties and composition of proteins. Structure of the peptide bond. Classification of proteins. Functions.

 4. The Three-Dimensional Structure of Proteins

Protein Structure: Protein secondary structure, a-helix. ß sheet. Collagen structure. Protein tertiary, Myoglobin structure. and quaternary structures Protein denaturation and folding. Heme structure. Hemoglobin structure. Oxygenation. cooperative effects. conformational changes. Regulation of oxygenation: Effect of CO2. Böhr effect. Effect of 2,3-DPG. Hemoglobinopathies.

5. Enzymes

Concept and general characteristics. active center of the enzyme. Mechanism of action. Derivation of the Michaelis-Menten equation. Enzymatic activity. specific activity. Experimental determination of Km and Vmax. Enzymes in clinical diagnosis. Quantification of enzymes. Enzyme Kinetics as an approach to understanding mechanism.examples of enzymatic reactions. Regulatory Enzymes. Covalent modification mechanisms. Allosteric regulation.

6.- Vitamins

7. Cofactors

Redox cofactors. Coenzymes nicotinamide derivatives. Structure, function, mechanism of action. flavin cofactors. Structure, function, mechanism of action.

Transfer cofactors. Structure and Function: Tetrahydrofolate. Coenzyme B12. Pyridoxal phosphate. Coenzyme A.

Carboxylation / decarboxylation cofactors. Structure and Function: Biotin. Thiamine pyrophosphate.



8.- Intermediate Metabolism

Metabolism. Concept. catabolic, anabolic and amphibole routes. exergonic and endergonic processes. energy coupling. Energy-rich compounds: chemical characteristics. chemical groups transferred. Types of bonds rich in energy. Enzymes and co-enzymes involved in biological redox processes.



Structure carbohydrates. Monosaccharides Disaccharides. Carbohydrate absorption. Glucose transporters and glucose. Isomerism. Polysaccharides. Glycoconjugates: Proteoglycans, Glycoproteins, and Glycolipids. Carbohydrates as Informational Molecules: The Sugar Code.

9. Carbohydrates and Glycobiology.

Glucose uptake by tissues. Stages of glycolysis. Description of the enzymatic steps. Regulation and energy balance. Cori cycle. Incorporation of different monosaccharides. Launchers recovery cytoplasmic NADH. Entry of pyruvate into the mitochondria. Pyruvate dehydrogenase complex.

10. Glycolysis, Gluconeogenesis, and the Pentose Phosphate Pathway

Glycolysis. Feeder Pathways for Glycolysis. Fates of Pyruvate under Anaerobic Conditions: Fermentation. Gluconeogenesis. Pentose Phosphate Pathway. Gluconeogenesis immediately after glycolysis, discussing their relatedness, differences, and coordination and setting up a completely new chapter on metabolic regulation that follows.  Mechanisms of phosphohexose isomerase and aldolase. The mechanism of glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase.

11. The Metabolism of Glycogen

Regulation of Metabolic Pathways. Coordinated Regulation of Glycolysis and Gluconeogenesis. Coordinated Regulation of Glycogen Synthesis and Breakdown.,



12. Lipids


Lipids. general properties, classification, and biological functions. fatty acids: Nature and properties. Structures and physicochemical properties of triacylglycerols.

Lipid complexes. Structures and physicochemical glycerophospholipids (lecithins, cephalins, Plasmalogens, and cardiolipin) and sphingolipids (ceramides, sphingomyelins, and glycosphingolipids) properties.

Structures, properties and biological functions of terpenes (vitamin A, vitamin E, vitamin K), steroids (cholesterol, vitamin D, steroid hormones, bile acids) and prostaglandins.

12. Fatty Acid Catabolism

Digestion, Mobilization, and Transport of Fats. Lipoproteins: General properties and function of QM, VLDL, IDL, LDL, and HDL. Digestion and absorption of fats. Transport of exogenous and endogenous fat. Dyslipidemia.

The role of perilipin phosphorylation in the control of fat mobilization. Oxidation of Fatty Acids: The energy balance oxidation. Regulation of fatty acid oxidation. Ketone Bodies. Role of acetyl-CoA in the integration of fatty acid oxidation and synthesis Medical consequences of genetic defects in fatty acyl–CoA dehydrogenases .

21. Lipid Biosynthesis

Biosynthesis of Fatty Acids. Fatty acid synthetase enzyme complex. Formation of malonyl-ACP. Biosynthesis of palmitate. The elongation and desaturation of fatty acid chains. Regulation of fatty acid biosynthesis. Biosynthesis of Triacylglycerols.

Biosynthesis of Membrane Phospholipids. Biosynthesis of Cholesterol, Steroids, and Isoprenoids. Glyceroneogenesis and the triacylglycerol cycle between adipose tissue and liver, including their roles in fatty acid metabolism (especially during starvation) and the emergence of thiazolidinediones as regulators of glyceroneogenesis in the treatment of type II diabetes.

 The regulation of cholesterol metabolism at the genetic level, with consideration of sterol regulatory element-binding proteins (SREBPs).



14. Amino Acid Oxidation and the Production of Urea

Metabolic Fates of Amino Groups.  Transamination: Description of the interplay of the pyridoxal phosphate. Nitrogen Excretion and the Urea Cycle. Pathways of Amino Acid Degradation. Genetic defects in urea cycle enzymes. The regulatory function of N-acetylglutamate synthase. Description of the interplay of cofactors in serine and glycine metabolism

15. Amino Acid Oxidation: carbon skeleton

Destination of carbon atoms in the degradation of amino acids: ketogenic and glucogenic amino acids. Phenylalanine degradation.

16. Biosynthesis of Amino Acids, Nucleotides, and Related Molecules

Biosynthesis of Amino Acids. Functions precursor amino acids: Biosynthesis and degradation of nucleotides. Heme structure synthesis. Tryptophan demo Serotonin precursor. GABA metabolism. Formation of creatine and creatinine.

Amino acid metabolism in the liver. hormonal regulation of amino acid metabolism: insulin and glucagon

Teaching and learning activities:

Theory classes: 6

Seminars: 2 h

Mentored Work: 3 hours of tutoring

Student Self study: 12h study

17. The Citric Acid Cycle

Reactions and regulation of the Citric Acid Cycle. The Glyoxylate Cycle. Mechanism for pyruvate carboxylase, isocitrate dehydrogenase and citrate synthase.

18. Oxidative Phosphorylation

Oxidative Phosporylation. Electron-Transfer Reactions in Mitochondria. ATP Synthesis. Regulation of Oxidative Phosphorylation.

Teaching and learning activities:

Theory classes: 3

Student Self study: 5h study



Nucleic acids.

Structure and properties of nucleosides and nucleotides. Structure of DNA: the double helix. DNA supercoiling. Topoisomerase. Chromatin structure. RNA: structure and types.

19. DNA Metabolism

DNA Replication. In prokaryotic cells. Primosome and replisome.  Origin of replication. DNA Repair.

20. RNA Metabolism

DNA-Dependent Synthesis of RNA. Mechanisms of RNA Processing. RNA-Dependent Synthesis of RNA and DNA. mRNA processing:5' cap of eukaryotic mRNAs
Structure of bacterial RNA polymerase and its mechanism of action.

21. Protein Metabolism

Translation of the genetic message: protein biosynthesis. The genetic code. Machinery translation: molecules involved. Binding and activation of amino acids to tRNAs, aminoacyl-tRNA synthetases. Protein synthesis in prokaryotes. posttranslational modifications. Differential characteristics of protein synthesis in eukaryotes. Inhibitors of protein synthesis.

22 Mitochondrial genetic system.

Genetic organization of mitochondrial DNA. DNA replication and transcription in mammals. RNA processing. Regulation of expression.

23. Regulation of Gene Expression

Principles of Gene Regulation. Regulation of Gene Expression in Prokaryotes. Regulation of Gene Expression in Eukaryotes. 


4.4. Course planning and calendar

The course is structured as follows:

  • 40 hours of participatory lectures
  • 10 hours of laboratory practices
  • 10 hours of seminars
  • completion and submission of a protected work.

Further information concerning the timetable, classroom, office hours, assessment dates and other details regarding this course will be provided on the first day of class or please refer to the Faculty of Health and Sports Sciences website and Moodle.

4.5. Bibliography and recommended resources

To consult the bibliography and recommended resources, you must access the Recommended Bibliography link. 

Curso Académico: 2022/23

442 - Graduado en Odontología

29302 - Bioquímica y biología molecular

Información del Plan Docente

Año académico:
29302 - Bioquímica y biología molecular
Centro académico:
229 - Facultad de Ciencias de la Salud y del Deporte
442 - Graduado en Odontología
Periodo de impartición:
Primer semestre
Clase de asignatura:
Formación básica

1. Información Básica

1.1. Objetivos de la asignatura

La asignatura y sus resultados previstos responden a los siguientes planteamientos y objetivos:

La titulación pretende, entre otros, poner a disposición de los servicios sanitarios e investigadores profesionales cualificados capaces de resolver todos los problemas relacionados con la salud bucodental humana.

La disciplina de Bioquímica y Biología Molecular forma parte del módulo de formación básica y es indispensable para el conocimiento de la estructura de las biomoléculas, de las reacciones metabólicas de su síntesis y transformación, de la obtención de la energía así como de todos los mecanismos de regulación. La obtención de todos estos principios básicos es importante para el conocimiento del crecimiento y desarrollo de los organismos.  

En consecuencia, el objetivo general de esta asignatura es inculcar en los alumnos, los fundamentos básicos de todas las moléculas biológicas que en posteriores asignaturas se aplicarán para el estudio de las funciones fisiológicas patologías y su tratamiento.

Estos planteamientos y objetivos están alineados con los siguientes Objetivos de Desarrollo Sostenible (ODS) de la Agenda 2030 de Naciones Unidas (, de tal manera que la adquisición de los resultados de aprendizaje de la asignatura proporciona capacitación y competencia para contribuir en cierta medida a su logro: 

  • Objetivo 3: Salud y bienestar
  • Objetivo 4: Educación de calidad

Meta 4.3 De aquí a 2030, asegurar el acceso igualitario de todos los hombres y las mujeres a una formación técnica, profesional y superior de calidad, incluida la enseñanza universitaria

Meta 4.4 De aquí a 2030, aumentar considerablemente el número de jóvenes y adultos que tienen las competencias necesarias, en particular técnicas y profesionales, para acceder al empleo, el trabajo decente y el emprendimiento

Meta 4.7 De aquí a 2030, asegurar que todos los alumnos adquieran los conocimientos teóricos y prácticos necesarios para promover el desarrollo sostenible, entre otras cosas mediante la educación para el desarrollo sostenible y los estilos de vida sostenibles, los derechos humanos, la igualdad de género, la promoción de una cultura de paz y no violencia, la ciudadanía mundial y la valoración de la diversidad cultural y la contribución de la cultura al desarrollo sostenible.

1.2. Contexto y sentido de la asignatura en la titulación

Debido al carácter básico de la asignatura, la superación de esta disciplina debe capacitar a los alumnos para el seguimiento de otras asignaturas de la titulación, como Fisiología general humana, Microbiología oral y Farmacología.

1.3. Recomendaciones para cursar la asignatura

Las propias del Grado en Odontología. Es recomendable haber cursado Biología y Química durante el bachillerato.

Es muy importante llevar la materia al día, tratando de entender o clarificar los conceptos esenciales haciendo uso de las tutorías. Es importante la asistencia a todas las clases teóricas y seminarios y es obligatorio la asistencia a prácticas.

Se recomienda la actitud activa del alumno durante el desarrollo de las clases, participando en la medida de lo posible y planteando las dudas que le puedan surgir.


2. Competencias y resultados de aprendizaje

2.1. Competencias

Al superar la asignatura, el estudiantado será más competente para...

Conocer las ciencias biomédicas en las que se fundamenta la Odontología para asegurar una correcta asistencia buco-dentaria.

2.2. Resultados de aprendizaje

El estudiantado, para superar esta asignatura, deberá demostrar los siguientes resultados...

1.- Es capaz de identificar y conocer la estructura de las biomoléculas, las reacciones metabólicas de transformación y síntesis de dichas biomoléculas, así como los mecanismos de regulación. de forma que utilizando una terminología bioquímica es capaz  de resolver problemas relacionados con los principios químicos y bioquímicos

2.- Ha llegado a conocer los mecanismos de obtención y transformación de energía metabólica

3.- Es capaz de explicar de qué modo el conjunto de las moléculas inanimadas que constituyen los organismos vivos se influyen mutuamente para constituir, mantener y perpetuar la vida

4.- Es capaz de manejarse en un laboratorio bioquímico y de realizar las técnicas bioquímicas mas básicas

5.- Es capaz de manejar las fuentes de información más relevantes

2.3. Importancia de los resultados de aprendizaje

Contribuirán, junto con el resto de competencias adquiridas en Biología Celular e Histología y Fisiología General Humana, a la capacitación de los alumnos para su manejo en todos los aspectos biológicos básicos y que tendrán aplicación posterior en el perfil profesional.

También contribuirán, junto con el resto de módulos disciplinares, a la capacitación de los alumnos para el desempeño de los perfiles profesionales de Docencia e Investigación en los campos relacionados con el título de Graduado en Odontología.

3. Evaluación

3.1. Tipo de pruebas y su valor sobre la nota final y criterios de evaluación para cada prueba

El estudiantado deberá demostrar que ha alcanzado los resultados de aprendizaje previstos mediante las siguientes actividades de evaluación:


  • Se realizarán dos pruebas parciales (noviembre y enero) que consistirán en 15 preguntas tipo test y dos preguntas cortas.
    • Para superar el tipo test es necesario tener 10 respuestas correctas, que equivale a un 5/10, y se establece como compensable tener 8 respuestas correctas, que equivale a un 4/10.
    • Sólo los alumnos que superen el primer parcial o se queden con un compensable, podrán presentarse al segundo parcial.
    • Estos exámenes parciales tendrán un valor de 60% de la nota final del alumno
  • Entrega de mapas conceptuales y trabajos (20%)
  • Trabajo de búsqueda de información y exposición en clase (15%)
  • Prácticas (5%)

La no asistencia a las prácticas implica aprobarlas mediante un examen final global de la asignatura.

Para superar la asignatura es necesario aprobar la parte correspondiente al examen.

Alumnado con PRUEBA FINAL:

  • Se realizará un examen, que supondrá el 80% de la nota final, el día propuesto por el centro y que constará de dos partes:
  1. Una parte tipo test de 30 preguntas en la que hay que tener 21 respuestas correctas, que equivale aa un 5/10 y 18 respuestas correctas se establece como compensable 4/10.
  2. Una parte de desarrollo que constará de cinco preguntas cortas, una de ellas puede ser sobre prácticas.

Para superar la prueba escrita, hay que superar cada una de las partes, por separado.

  • Trabajo de búsqueda de información y exposición en clase (15%)
  • Prácticas (5%)


La calificación numérica se expresará de conformidad con lo establecido en el art. 5.2 del Real Decreto 1125/2003 de 5 de septiembre (BOE 18 de septiembre), por el que se establece el sistema europeo de créditos y el sistema de calificaciones en las titulaciones universitarias de carácter oficial y validez en todo el territorio nacional".

Así, las calificaciones se establecerán en el siguiente rango: De 0 a 4,9: Suspenso (S); de 5,0 a 6,9: Aprobado (A); de 7,0 a 8,9: Notable (N); de 9,0 a 10: Sobresaliente (SB). La mención Matrícula de honor podrá ser otorgada a alumnos que hayan obtenido una calificación igual o superior a 9,0.

4. Metodología, actividades de aprendizaje, programa y recursos

4.1. Presentación metodológica general

El proceso de aprendizaje que se ha diseñado para esta asignatura se basa en lo siguiente:

La asignatura está estructurada de la siguiente forma:

  • 40 horas de clases magistrales participativas
  • 10 horas de prácticas en el laboratorio
  • 10 horas de seminarios
  • Realización y presentación de un trabajo tutelado.
  • Entrega de un mapa conceptual al final de cada bloque temático

En relación a las clases magistrales participativas, está previsto entregar la documentación al finalizar la correspondiente clase. Dicha información estará recogida en el ADD. En principio, está previsto dedicar 5 minutos al repaso de la clase anterior con el fin de situar al alumno en la posterior explicación, 45 minutos a la exposición de los aspectos más importantes y/o dificultosos. Se hará hincapié en la necesidad de interrumpir al profesor cuando lo crean conveniente para resolver problemas que se vayan planteando durante la exposición.

Los seminarios se organizarán en sesiones de 1 hora y en ellos los alumnos irán progresivamente trabajando distintos temas de Bioquímica que servirán de ampliación y refuerzo de la docencia teórica, con objeto lograr el resultado de aprendizaje 1, 2 y 3.

Las prácticas se realizarán en sesiones de 2 horas por cada grupo de 12 alumnos. Está previsto que cada grupo realice una práctica cada quincena. En el examen final habrá una pregunta corta que calificará las prácticas, aparte de la evaluación continua realizada por el profesor durante la realización de las mismas.

Las prácticas se realizarán en sesiones de 2 horas por cada grupo de 9*-18 alumnos. Está previsto que cada grupo realice una práctica cada quincena. En el examen final habrá una pregunta corta que calificará las prácticas, aparte de la evaluación continua realizada por el profesor durante la realización de las mismas. (* si la situación sanitaria se mantiene con aforo al 50%)

Los trabajos tutelados se realizarán en grupos de 3-4 alumnos y estarán relacionados con el manejo de bibliografía relativa al ámbito de estudio, así como la utilización de Internet como medio de comunicación y fuente de información.

Las clases se impartirán en las aulas y laboratorios asignados por el centro.

4.2. Actividades de aprendizaje


Clases prácticas:

Introducción al trabajo de laboratorio. Uso  de pipetas automáticas. Determining the pH.

Introducción a la espectrofotometría.Cuantificación de proteínas. 

Actividades de aprendizaje

Clases de teoría: 11 h

Seminarios: 2 h

Clases prácticas de laboratorio: 4 h

Trabajo tutelado: 3 h de tutorías

Trabajo autónomo del estudiante: 22 h de estudio


Actividades de aprendizaje:

Clases de teoría: 2

Trabajo autónomo del estudiante: 4h de estudio


Clases prácticas:

Hidrólisis enzimática y ácida de almidón e identificación de los azúcares reductores.

Actividades enseñanza-aprendizaje:

Clases de teoría: 8

Seminarios: 2 h

Clases prácticas de laboratorio: 2 h

Trabajo tutelado: 3 h de tutorías

Trabajo autónomo del estudiante: 15 de estudio


Actividades enseñanza-aprendizaje: 

Clases de teoría: 9

Seminarios: 3 h


Actividades enseñanza-aprendizaje:

Clases de teoría: 6

Seminarios: 1 h

Trabajo tutelado: 3 h de tutorías

Trabajo autónomo del estudiante: 12h de estudio


Actividades enseñanza-aprendizaje:

Clases de teoría: 3h

Trabajo autónomo del estudiante: 5h de estudio


Docencia práctica:

Obtención de ADN

Actividades enseñanza-aprendizaje: 

Clases de teoría: 7

Seminarios: 1 h

Clases prácticas de laboratorio: 2 h

Trabajo tutelado: 3 h de tutorías

Trabajo autónomo del estudiante: 11h de estudio

4.3. Programa


1. Agua

Tipos de enlace. Interacciones débiles en sistemas biológicos. Ácidos y bases débiles. Efecto tampón y cambios de pH.

2. Amino ácidos

Estructura, propiedades y clasificación de los  amino ácidos.

3. Péptidos y Proteínas

Enlace peptídico. Propiedades y composición de las proteinas. Clasificación de las  proteínas. Funciones.

4. Estructura tridimensional de las proteínas

Estructura de las proteína: estructura secundaria, a-hélice. Lámina ß. Estructura del colágeno. Estructura terciaria de las proteína: mioglobina. y estructura cuaternaria: grupo hemo y  hemoglobin. Oxigenación. efecto cooperativo. Cambios conformacionales. Regulación de la oxigenación: Efecto del CO2. Efecto Böhr. Efecto of 2,3-DPG. Hemoglobinopatías. Desnaturalización de proteínas y plegamiento.

5. Enzimas

Concepto y características generales. Centro activo de la enzima. Mecanismo de acción. Deducción de  la ecuación de Michaelis-Menten. Actividad Enzimática. Determinación experimental de Km y Vmax. Enzimas para  diagnostico clínico Cuantificación de enzimas. Aproximaciones para comprender el mecanismo de acción enzimática y su cinética. Enzimas reguladoras. Mecanismos de modificación Covalente y regulación alostérica.

6.- Vitaminas

7. Cofactores

Cofactores Red-ox. Coenzimas derivadas de nicotinamida y flavina: estructure, función, mecanismo de acción.

Cofactores de transferencia. Estructura y función: Tetrahidrofolato. Coenzima B12. Piridoxal fosfato. Coenzima A.

Cofactores Carboxilacion / descarboxilacion. Estructura y función: Biotina. Tiamina pirofosfato.



8.- Metabolismo intermedio

Metabolismo: catabolismo y anabolismo. Procesos exergónico and endergónico. Procesos acoplados. Compuestos ricos en energy: características químicasde los grupos de transferencia. Tipos of enlace ricos en energía. Enzimas and coenzimas implicados en procesos biológicos redox.



Estructura de carbohidratos. Monosacáridos, disacáridos y polisacáridos. Glucoconjugados: proteoglicanos, glicoproteínas, y glicolípidos. Los carbohidrates como moléculas de información: El código de los azúcares. Absorción de carbohidrato. Transportadores de glucosa.

9. Carbohidratos y biología de los azúcares.

Entrada de los carbohidratos en los tejidos. Pasos de la glicolisis. Descripción de los pasos enzimáticos. Regulación y balance energético. Ciclo de Cori. Entrada de diferentes monosacáridos. Lanzadera de NADH. Entrada de piruvato en la  mitocondria. Complejo Piruvato deshidrogenasa.

10. Glicolisis, Gluconeogenesis y Ruta de las Pentosas Fosfato

Glicolisis. Rutas que llevan a la Glicolisis. Derivaciones del Piruvato en condiciones anaeróbica: fermentación. Gluconeogénesis. Ruta de las Pentosas Fosfato. Gluconeogénesis tras la glicolisis, relación diferencias, coordinación y síntesis de novo.  Mecanismo de la fosfohexosa isomerasa y aldolasa. El mecanismo de la gliceraldehido 3-fosfato dehidrogenasa.

11. Metabolismo del  Glucógeno

Regulación de las ruta glucogenolítica. Regulación coordinada of glucolisis and Gluconeogénesis. Regulación coordinada de la glucogenogénesis y glucogenolisis




Propiedades generales, funciones biológicas y clasificación. Ácidos grasos: Naturaleza y propiedades.Estructuras y propiedades físico-químicas de triacilglicéridos

Lípidos Complejos. Estructuras y propiedades físico-químicas de glicerofosfolípidos (lecitinas, cefalinas, plasmalógenos y cardiolipinas) y esfingolípidos (ceramidas, esfingomielinas y glucoesfingolípidos).

Lípidos Insaponificables. Estructuras, propiedades y funciones biológicas de terpenos (vitamina A, vitamina E, vitamina K), esteroides (colesterol, vitamina D, hormonas esteroideas, ácidos biliares) y prostaglandinas.

12. Catabolismo de ácidos grasos

Digestión, movilización, y transporte of grasas. Lipoproteínas: Propiedades generales y función de QM, VLDL, IDL, LDL y HDL. Digestión y Absorción de grasas. Transporte de grasas exógenas y endógenas. Dislipemias

Papel de la fosforilacion de las perilipinas en el control de la movilización de las grasas. Activación y transporte de ácidos grasos a la mitocondria. Oxidación de ácidos grasos. Balance energético de la oxidación. Regulación de la oxidación. Metabolismo de cuerpos cetónicos.

Papel del  acetil-CoA como intermedio de la síntesis y catabolismo de los ácidos grasos Implicaciones médicasde defectos genéticos en la acil-CoA deshidrogenasa

13. Biosíntesis de lípidos

Fuentes de carbono y NADPH. Complejo enzimático ácido graso sintetasa. Formación de Malonil-ACP. Biosíntesis de palmitato. Elongación y desaturación de las cadenas de ácidos grasos. Regulación de la biosíntesis de ácidos grasos. Biosíntesis de triacilglicéridos.

Biosíntesis de  fosfolípidos de membrana (glicerofosfolípidos y esfingolípidos) e Isoprenoides. Gliceroneogénesis y ciclo del triacilglicerol : papel sobre el metabolismo de ácidos grasos durante el ayuno.

Biosíntesis de colesterol. regulación de la ruta de síntesis de colesterol tanto a nivel enzimático como a nivel génico a través del elemento regulador de esteroles (SREBPs).



14.- Degradación de aminoácidos: Destino del nitrógeno

Caracteres generales. Pérdida del grupo amino de los aminoácidos: transaminación y desaminación oxidativa. Destino del ión amonio.  Ciclo de la urea: etapas, localización celular, balance energético. Defectos enzimáticos del ciclo de la urea.

15.- Degradación de aminoácidos: Destino del esqueleto carbonado

Destino de los átomos de carbono en la degradación de los aminoácidos: aminoácidos cetogénicos y glucogénicos. Degradación de la fenilalanina.

16. Biosíntesis of Aminoácidos, Nucleótidos, y Moléculas relacionadas

Biosíntesis of aminoácidos. Aminoácidos como moléculas  precursoras: Biosíntesis y degradación de nucleótidos, Síntesis de la estructura  del grupo Heme, Triptófano como precursor de  Serotonina. metabolismo GABA. Formación of creatina y creatinina.

Aminoácidos metabolismo en el hígado. regulación hormonal del metabolismo de  aminoácidos: insulina y glucagón



17. Ciclo del Ácido cítrico

Etapas enzimáticas y regulación. Rendimiento energético de la degradación de glucosa. Ciclo del glioxilato. Mecanismo de la piruvato carboxilasa, isocitrato deshidrogenasa y citrato sintasa

18. Fosforilación oxidativa

Fosforilación Oxidativa. Reacciones de transferencia de electrones en la mitocondria. Síntesis de ATP. Regulación de la fosforilación oxidativa.



Ácidos nucleicos. Estructura y propiedes de los nucleósidos y nucleótidos. Estructura del ADN: la doble hélice. Superenrollamiento del ADN. Topoisomerasa. Estructura de la cromatina. RNA: estructura y tipos. Degradación de los ácidos nucleicos.

19. Replicación del ADN.

Caraterísticas de la replicación: semiconservativa, bidireccional. Mecanismo de la replicación del ADN de procariotas. Primosoma y replisoma. Reparación del ADN. Origen de replicación.

20. Transcripción del DNA: la síntesis del ARN.

Transcripción en procariotas. diferencias con eucariotas. Modificaciones postranscripcionales de rARNs,mARNs y tARNs. Ribozimas.

21. Traducción del mensaje genéticoo: biosíntesis de proteínas. 

El código genético. La maquinaria de la traducción: moléculas implicadas. Activación y unión de los aminoácidos al tARN;aminoacil-tARN sintetasas. Síntesis de proteínas en procariotas. Modificaciones postraduccionales. Caracteres diferenciales de la síntesis de proteínas en eucariotas. Inhibidores de la síntesis de proteínas.

22. Sistema genético mitocondrial.  Organización genética. Replicación y transcripcióndel ADN en mamíferos. Procesamiento de ARNs. Regulación de la expresión.

23. Regulación de la expresión génica

Regulación de la expresión génica en Procariotas. Regulación de la expresión génica en eucariotas.

4.4. Planificación de las actividades de aprendizaje y calendario de fechas clave

Actividades de aprendizaje:

Las actividades de aprendizaje se realizarán en el horario asignado por la Facultad de Ciencias de la Salud y Deporte para el Grado en Odontología:


Es necesario solicitar las tutorías previamente mediante correo electrónico o en clase.

Las tutorías, dada la situación sanitaria actual, se realizarán a través de meet.

Dos días antes de los exámenes no se darán tutorías.


Fechas de matriculación:

Calendario de dias lectivos:

Fechas de examen global:

La fecha de examen global están fijadas por el centro:

4.5. Bibliografía y recursos recomendados

Para consultar la bibliografía y recursos recomendados se debe acceder al enlace de Bibliografía recomendada de la Biblioteca de la Universidad de Zaragoza.