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Academic Year/course: 2020/21

452 - Degree in Chemistry

27217 - Biochemistry

Syllabus Information

Academic Year:
27217 - Biochemistry
Faculty / School:
100 - Facultad de Ciencias
452 - Degree in Chemistry
Second semester
Subject Type:

1. General information

2. Learning goals

3. Assessment (1st and 2nd call)

4. Methodology, learning tasks, syllabus and resources

4.1. Methodological overview

The methodology followed in this course is oriented towards the achievement of the learning objectives. A wide range of teaching and learning tasks are implemented, such as lectures, solving-problem sessions, laboratory sessions, autonomous work and study. 

Students are expected to participate actively in class throughout the semester.

Further information regarding the course will be provided on the first day of class.

4.2. Learning tasks

The course includes the following learning tasks: 

  • Formative activity 1: Acquisition of basic knowledge of Biochemistry (3,5 ECTS). Methodology: Lectures and Tutoring.
  • Formative activity 2: Purification and analysis of biomolecules (2 ECTS). Methodology: Laboratory sessions. Work in groups.
  • Formative Activity 3: Case study analysis, problem solving and database consultation (1,5 ECTS). Methodology: Problem-based learning, consultation of biochemical databases. Group and individual. 

4.3. Syllabus

The course will address the following tasks: 

  • Topic 0. Introduction to Biochemistry. Interdisciplinary character of Biochemistry. A historical view of its development. The impact of the discoveries in Biochemistry in the society. Biotechnology as a modern human activity.


  • Topic 1.  Chemical composition of living matter. Principal characteristics of living matter. Elements and molecules present in living beings. The importance of water in Biology. Molecular interactions.
  • Topic 2. General characteristics of biomolecules: carbohydrates, lipids, proteins, nucleic acids: properties and structure.


  • Topic 3. Enzymes: catalysis and kinetics. General properties of enzymes. Enzyme classification and nomenclature. Catalysis and activation energy. Enzymatic activity determination. Enzyme kinetics: Km y Vmax definition and experimental determination. Turnover number kcat y kcat/Km definition. Influence of pH and temperature on the rate of enzymatic reactions. Zymogens and proteolytic activation of enzymes.
  • Topic 4. Enzyme regulation. Reversible and irreversible inhibition. Regulation of enzymatic activity: allosteric enzymes, reversible covalent modification.


  • Topic 5. Introduction of the study of metabolism. The cycle of matter and flow of energy in the biosphere. Origin of biological energy. Organization of the metabolic pathways. Oxidation of food compounds as the source of biological energy. ATP as the energy exchange molecule. Techniques for the study of metabolism.

Carbohydrate metabolism

  • Topic 6. Glycolysis. The utilisation of glucose and other dietary carbohydrates. The two phases of glycolysis: reactions and enzymes involved.  Regulation of glycolysis. The different fates of pyruvate: respiration or fermentation. Degradation of other monosaccharides by glycolysis.
  • Topic 7. The citric acid cycle. Cellular localization. Oxidation of pyruvate by the pyruvate dehydrogenase complex. Regulation. The reactions of the citric acid cycle. The intermediates of the cycle as substrates for biosynthetic reactions. Anaplerotic reactions. Regulation of citric acid cycle. The glyoxylate cycle.
  • Topic 8. The pentose phosphate pathway of glucose oxidation. Biological role of the pathway in different tissues. Anabolic and catabolic role of the pathway: oxidative and non-oxidative phases. Interconnection between glycolysis and the pentose phosphate pathway.  
  • Topic 9. Gluconeogenesis. Common and specific enzymes in glycolysis and gluconeogenesis. Thermodynamically irreversible reactions. Stoichiometry and energetic yield of the gluconeogenic pathway. Regulation of key enzymes. Origin of the substrates used for the synthesis of glucose.
  • Topic 10. Glycogen metabolism. The role of glycogen in animals. Glycogen degradation. Glycogen synthesis. Coordinated regulation of glycogen metabolism: the role of metabolic cascades. Diseases due to defects in the glycogen metabolism.  

Energy transduction mechanisms

  • Topic 11. Electron transfer and oxidative phosphorylation. The mitochondria and the membrane systems. The electron transport chain: multiprotein complexes and electron carriers. The generation of a proton gradient as a form of conserving the energy. Electron transport inhibitors. Coupling of electron transport and proton transfer. Uncouplers. The chemiosmotic theory to explain the energy conservation: ATP synthesis. The ATP synthase complex.
  • Topic 12. Photosynthesis: transforming the light energy.  The anatomy and organization of chloroplasts. Photosynthetic pigments in plants and algae. Light absorption and light-driven electron flow. The photochemical reaction centre. Photosynthetic electron transport chain: from water to NADP+. Photosystems I and II. Final balance of the photosynthetic reactions: ATP and NADPH synthesis. The dark phase of photosynthesis, the synthesis of glucose and the Calvin Cycle. Photorespiration and its meaning.

Fatty acids metabolism

  • Topic 13.  Fatty acids catabolism. Digestion, mobilization and transport of fatty acids. Absorption of dietary fats in the small intestine. Transport of lipids in animals: albumin and plasmatic lipoproteins.  Activation and transport of fatty acids into the mitochondria. b-oxidation of fatty acids. Energy balance. Ketonic bodies, synthesis and degradation. The use of ketone bodies as a source of energy.
  • Topic 14. Biosynthesis of fatty acids. Similarities and differences between the biosynthetic and degradative pathways. Acetyl-Co and bicarbonate as precursors of fatty acid synthesis: the formation of malonyl-CoA. Synthesis of fatty acids: stoichiometry, and energy balance. Origin of cytosolic NADPH and Acetyl-CoA. Essential fatty acids. Desaturation and elongation of fatty acids. Hormone regulation of stored triglycerols mobilization.
  • Topic 15. Biosynthesis of cholesterol. Cholesterol as precursor of active biological molecules. Transport and cellular internalization of  cholesterol: action mechanism of transport by lipoproteins.  Regulation of cholesterol synthesis: Hidroxymethylglutaryl-CoA reductase and LDL receptors. Diseases of cholesterol metabolism.

Metabolism of nitrogen compounds

  • Topic 16. Degradation of nitrogen compounds. Digestion of proteins. Continuous replacement of proteins in living organisms. Amino acid degradation. General reactions. Transamination and oxidative degradation. The urea cycle and its relation with the citric acid cycle. Metabolic degradation of carbon skeletons from amino acids. Glycogenic and ketogenic amino acids. Genetic disorders in the amino acids metabolism.
  • Topic 17. The sources of biological nitrogen. The nitrogen cycle. Biological nitrogen fixation: the nitrogenase complex. Nitrification and denitrification processes. The incorporation of ammonia into carbon skeletons: glutamate dehydrogenase, glutamate synthase and glutamine synthetase. Regulation of nitrogen metabolism.
  • Topic 18. An overview of metabolism. Reciprocal relationships between different organs in animals. The main metabolic pathways in the different organs: liver, adipocyte, brain, muscle. Metabolic adaptations to different physiological and pathological situations: fasting, prolonged exercise, diabetes.


  • Topic 19. Principal processes of DNA and RNA metabolism. Replication and reparation of DNA. Mutations. RNA synthesis and post-transcriptional RNA modifications. RNA translation: protein synthesis.
  • Topic 20. Introduction to the DNA recombinant technology. Gene cloning: vectors, genomic libraries, cDNA construction. Characterization and expression of cloned genes. Applications of recombinant DNA technology: gene modification in bacteria, plants and animals. Transgenic animals. The polymerase chain reaction.


  • Electrophoresis technique applied to proteins
  • Enzymatic activity
  • Carbohydrates characterization
  • Purification and quantification of lipids (cholesterol)
  • DNA isolation

4.4. Course planning and calendar

Further information concerning the timetable, classroom, office hours, assessment dates and other details regarding this course, will be provided on the first day of class or please refer to the Facultad de Ciencias web (

Specific dates of the different activities will be announced during the classes, bulletin boards or by ADD (Moodle2 Platform).

  • All the publishers of the recommended books have web page where additional material can be found accessible to students (problems and tests solved, figures, animations, etc...)
  • Support to the training through resources available in the assigned place to the subject in ADD (Moodle2 Platform)

4.5. Bibliography and recommended resources

Curso Académico: 2020/21

452 - Graduado en Química

27217 - Bioquímica

Información del Plan Docente

Año académico:
27217 - Bioquímica
Centro académico:
100 - Facultad de Ciencias
452 - Graduado en Química
Periodo de impartición:
Segundo semestre
Clase de asignatura:

1. Información Básica

1.1. Objetivos de la asignatura

La asignatura y sus resultados previstos responden a los siguientes planteamientos y objetivos:

Proporcionar al alumno los conocimientos necesarios para comprender el comportamiento de los sistemas biológicos en términos de procesos químicos.

1.2. Contexto y sentido de la asignatura en la titulación

Se trata de una asignatura de carácter obligatorio incluida en el Módulo Fundamental. Su conocimiento y comprensión sientan las bases de un conocimiento general del alumno de cómo la vida se desarrolla en términos químicos.

1.3. Recomendaciones para cursar la asignatura

 Se recomienda tener superadas las asignaturas de Biología y Química Orgánica I.

Se recomienda la asistencia a clase y la participación activa en todas las actividades, el estudio continuado, apoyado en la resolución de problemas, y la utilización de las tutorías de la asignatura.

2. Competencias y resultados de aprendizaje

2.1. Competencias

Al superar la asignatura, el estudiante será más competente para...

Conocer y comprender los hechos empíricos, conceptos, principios y teorías de la Química aplicados a la Bioquímica

Comprender la estructura de las grandes macromoléculas y agregados biológicos, los factores que la determinan y sus implicaciones funcionales

Conocer las reacciones químicas de mayor importancia en los procesos biológicos, entender sus mecanismos y los factores que las controlan

Conocer los factores cinéticos y termodinámicos que controlan la acción catalítica enzimática, los procesos cooperativos y los inhibitorios

Conocer los aspectos básicos del funcionamiento de las células y entenderlos en términos químicos

Conocer los hechos básicos del metabolismo y las rutas metabólicas

Conocer los fundamentos de la biosíntesis de proteínas y ácidos nucleicos

Aplicar de manera satisfactoria los métodos experimentales más sencillos usados en Bioquímica

Proponer soluciones a cuestiones prácticas en el laboratorio de Bioquímica, incluyendo los aspectos de seguridad.

Manipular de manera segura muestras biológicas.

Proponer métodos de purificación de biomoléculas a partir de diferentes muestras biológicas.

Analizar cualitativa y cuantitativamente proteínas, lípidos y ácidos nucleicos.


Además de estos contenidos específicos, al alumno seguirá progresando en:

- Desarrollar un método de estudio y trabajo adaptable y flexible.

- Obtener, analizar y sintetizar información relevante y de elaborar y defender argumentos basados en la información obtenida.

- Trabajar en equipo identificando objetivos y responsabilidades individuales y colectivas y tomar las decisiones adecuadas en cada situación.

- Relacionar conocimientos teóricos procedentes de distintas disciplinas.

- Aplicar los conocimientos teóricos a la resolución de casos reales.

- Comprender y expresarse claramente de forma oral y por escrito, dominando el lenguaje especializado.

- Transmitir información, ideas, problemas y soluciones a un público tanto especializado como no especializado.

2.2. Resultados de aprendizaje

El estudiante, para superar esta asignatura, deberá demostrar los siguientes resultados...

  • Conocer la formulación de los principales tipos de biomoléculas
  • Identificar las propiedades de las macromoléculas biológicas relacionadas con sus características químicas
  • Formular y ajustar las reacciones químicas de mayor importancia en los procesos biológicos
  • Conocer cómo se realizan cálculos cinéticos y termodinámicos de reacciones bioquímicas
  • Describir los procesos bioquímicos implicados en la transmisión de la información genética
  • Realizar medidas de actividad enzimática
  • Identificar diferentes tipos de azúcares y cuantificar lípidos
  • Recopilar información sobre un tema en bases de datos bioquímicas

2.3. Importancia de los resultados de aprendizaje

La Bioquímica es una disciplina científica que se ocupa de los procesos químicos que ocurren en la materia viva. Con su estudio, el graduado en Química aprenderá a describir y analizar los fenómenos químicos que se producen en la célula estudiándolos desde el punto de vista de estructura y función. Así mismo conocerá y comprenderá los hechos empíricos, conceptos, principios y teorías de la Química aplicados al estudio de la vida.

3. Evaluación

3.1. Tipo de pruebas y su valor sobre la nota final y criterios de evaluación para cada prueba

El estudiante deberá demostrar que ha alcanzado los resultados de aprendizaje previstos mediante las siguientes actividades de evaluacion

Los conocimientos teóricos adquiridos en la asignatura de Bioquímica se evaluarán mediante una prueba escrita que se realizará en la prueba global de la convocatoria de junio. Esta prueba escrita puede contener preguntas tipo resolución de problemas, desarrollo de temas, preguntas cortas o tipo test de respuesta única. Se obtiene una calificación TP.

Las prácticas de laboratorio son obligatorias y serán evaluadas mediante la calificación de las preguntas de los guiones de las prácticas realizadas y la participación activa del alumno (10% de la nota de laboratorio).  El 90% restante corresponde a la calificación obtenida en una prueba escrita con preguntas tipo test o cortas que se realizará en la correspondiente convocatoria de junio y septiembre junto con la prueba escrita de los conocimientos teóricos. Se obtiene una calificación L.

La nota final de la asignatura se calculará aplicando la siguiente fórmula:

                                       Nota final = 0,2*L + 0,8*TP

Para aplicar esta expresión es necesario que tanto L como TP sean iguales o superiores a 5. No obstante, aquellos alumnos con L igual o mayor que 4 pueden compensar y aprobar la asignatura si la nota final es igual o superior a 5. En caso contrario, se considerará la asignatura no superada.

El estudiante que no realice las prácticas de laboratorio de forma presencial, deberá superar una prueba adicional de conocimiento práctico de los temas tratados en las mismas, además del examen de las prácticas. Dicha prueba se realizará en las convocatorias correspondientes.  Su valor equivaldrá al 10 % de la nota de laboratorio.

Si por razones de causa mayor, las prácticas de laboratorio no pudieran llevarse a cabo ni evaluarse tal y como se ha mencionado en los apartados anteriores, entonces la nota final de la asignatura será igual a la calificación TP.

Las partes L o TP que se hubieran aprobado (nota igual o superior a 5) en la convocatoria de junio se guardarán para la convocatoria de septiembre.


El número de convocatorias oficiales de examen a las que la matrícula da derecho (2 por matrícula) así como el consumo de dichas convocatorias se ajustará a la Normativa de Permanencia en Estudios de Grado y Reglamento de Normas de Evaluación del Aprendizaje. A este último reglamento, también se ajustarán los criterios generales de diseño de las pruebas y sistema de calificación, y de acuerdo a la misma se hará público el horario, lugar y fecha en que se celebrará la revisión al publicar las calificaciones. Dicha normativa puede consultarse en: norma/evalu/evalu.html.

4. Metodología, actividades de aprendizaje, programa y recursos

4.1. Presentación metodológica general

El proceso de aprendizaje que se ha diseñado para esta asignatura se basa en lo siguiente:

 Actividad Formativa 1: Adquisición de conocimientos básicos de Bioquímica (3,5 ECTS).


                                   Clases magistrales participativas


- Actividad Formativa 2: Técnicas de purificación y análisis de biomoléculas (2 ECTS).


                                   Prácticas en laboratorio (aprendizaje entre iguales)

                                   Trabajo en equipo.

-Actividad Formativa 3: Análisis de casos prácticos, resolución de problemas y consulta de bases de datos(1,5 ECTS)


                                   Aprendizaje basado en problemas

                                   Consulta de bases de datos bioquímicas

                                   Trabajo en grupo e individual

                                   Presentación oral de la resolución de problemas

4.2. Actividades de aprendizaje

El programa que se ofrece al estudiante para ayudarle a lograr los resultados previstos comprende las siguientes actividades:

  • Clases de teoría-problemas
  • Prácticas de laboratorio

Las actividades docentes y de evaluación se llevarán a cabo de modo presencial salvo que, debido a la situación sanitaria, las disposiciones emitidas por las autoridades competentes y por la Universidad de Zaragoza dispongan realizarlas de forma telemática

4.3. Programa

Programa de las clases de teoría

1. Composición química de la materia viva. Características que distinguen a la materia viva. Elementos y moléculas presentes en los seres vivos. Importancia biológica del agua. Interacciones moleculares

2. Características generales de las biomoléculas: Hidratos de Carbono, Lípidos, Proteínas y Ácidos Nucléicos. Propiedades y estructura.


3. Enzimas: catálisis y cinética enzimática. Propiedades generales de los enzimas. Clasificación y nomenclatura. Energía de activación y catálisis. Medida de la actividad enzimática. Cinética enzimática: concepto de Km y vmax. Determinación experimental. Significado de número de recambio, kcat y kcat/Km. Influencia del pH y la temperatura sobre la velocidad de reacción.

4. Regulación de enzimas. Inhibición reversible e irreversible. Regulación de la actividad enzimática: enzimas alostéricos; modificación covalente reversible. Activación proteolítica de zimógenos.


5. Introducción al estudio del metabolismo. Ciclo de la materia y flujo de la energía en la biosfera. Origen de la energía biológica. Organización de las rutas metabólicas. La oxidación como fuente de energía biológica. El ATP como intercambiador de energía en los organismos vivos. Técnicas de estudio del metabolismo.

Metabolismo de Glúcidos

6. Glucolisis. Utilización de los glúcidos de la dieta: digestión y absorción intestinal. Historia experimental de la glucolisis. Fases de la glucolisis: reacciones de esta ruta y enzimas que la catalizan. Regulación de la ruta. Destinos metabólicos del piruvato en condiciones aerobias y anaerobias. Fermentación láctica y alcohólica. Entrada de monosacáridos y disacáridos en la ruta glucolítica.

7. Ciclo del ácido cítrico. Localización celular. Formación de Acetil-CoA a partir de piruvato. Complejo piruvato deshidrogenasa y su regulación. Secuencia de reacciones y enzimas implicadas. Estequiometría global y balance energético. Puntos claves de regulación del ciclo. Reacciones anapleróticas. Ciclo del glioxilato y su regulación.

8. La ruta de las pentosas fosfato y otras rutas degradativas de la glucosa. El carácter mixto, anabólico y catabólico, de la ruta de las pentosas fosfato. Papel biológico y diferencias entre tejidos. Fases oxidativas y no oxidativas en el ciclo de las pentosas fosfato: etapas enzimáticas implicadas. Regulación de la fase oxidativa: destino del NADPH. Relación entre la glucolisis y la vía de las pentosas fosfato.

9. Gluconeogénesis. Ruta principal de la gluconeogénesis: reacciones, estequiometría y rendimiento energético. Regulación de las enzimas claves. Regulación recíproca glucolisis-gluconeogénesis. Suministro de metabolitos para la síntesis de glucosa.

10. Metabolismo del glucógeno. Papel del glucógeno en animales. Degradación del glucógeno. Síntesis del glucógeno. Regulación del metabolismo del glucógeno: cascadas enzimáticas. Enfermedades del metabolismo del glucógeno. Mecanismos de transducción de energía.


11. Transporte electrónico y fosforilación oxidativa. Mitocondria: estructura de las membranas mitocondriales. Cadena respiratoria mitocondrial: transportadores de electrones y mecanismo de transporte. Generación de la fuerza protón-motriz. Inhibidores del transporte electrónico. Acoplamiento entre el transporte electrónico y la síntesis de ATP. Agentes desacoplantes. Teoría quimiosmótica de la fosforilación oxidativa. Síntesis de ATP: complejo ATP-sintetasa

12. La fotosíntesis. Importancia biológica. Anatomía y organización del cloroplasto. Pigmentos fotosintéticos en las plantas verdes: las clorofilas. Función y composición de los fotosistemas I y II de los cloroplastos. Fase luminosa de la fotosíntesis: sistemas de transporte de electrones, fotofosforilación y rendimiento energético. Fijación del CO2: Ciclo de Calvin. Regulación. Fotorrespiración y su significado.


13. Catabolismo de los ácidos grasos. Papel de la proteína perilipina y enzimas lipasas. Degradación de ácidos grasos. Activación y transporte de los ácidos grasos a la mitocondria: papel de la carnitina. ß-oxidación de los ácidos grasos. Balance energético. Cuerpos cetónicos: síntesis y degradación. Utilización de los cuerpos cetónicos como fuentes de energía.

14. Biosíntesis de ácidos grasos. Diferencias entre las rutas biosintética y degradativa de los ácidos grasos. Precursores: Acetil-CoA y bicarbonato. Formación de Malonil-CoA. Síntesis de ácidos grasos. Estequiometría y balance energético de la síntesis de ácidos grasos. Origen del Acetil-CoA y NADPH citosólicos. Ácidos grasos esenciales. Síntesis de ácidos grasos poliinsaturados: desaturación y elongación. Regulación del metabolismo de los ácidos grasos: movilización, degradación y síntesis.

15. Biosíntesis de colesterol: precursores y etapas generales. El colesterol como precursor de otras moléculas biológicamente activas. Transporte e incorporación intracelular del colesterol: lipoproteínas plasmáticas y mecanismo de acción. Regulación de la síntesis de colesterol: Hidrometilglutaril-CoA reductasa y receptores de lipoproteínas de baja densidad (LDL). Enfermedades del metabolismo lipídico.


16. Metabolismo de Compuestos Nitrogenados. Características generales del metabolismo del nitrógeno. Degradación de proteínas. Recambio continuo de proteínas. Degradación de los aminoácidos. Reacciones generales: transaminación y desaminación oxidativa, oxidaciones y transferencias de carbono. Ciclo de la urea. Relación con el ciclo del ácido cítrico. Degradación metabólica de los esqueletos carbonados de los aminoácidos: funciones, productos finales y mecanismos generales. Aminoácidos glucogénicos y cetogénicos. Principales errores congénitos del metabolismo de los aminoácidos.

17. Procedencia del nitrógeno orgánico. Ciclo del nitrógeno. Fijación biológica del nitrógeno: complejo nitrogenasa. Procesos de nitrificación y desnitrificación. Incorporación del nitrógeno inorgánico en esqueletos carbonados: glutamato deshidrogenasa, glutamina sintetasa y glutamato sintasa. Regulación del metabolismo nitrogenado.

18. Integración del Metabolismo. Relaciones recíprocas en el metabolismo entre órganos. Principales rutas metabólicas de los órganos más importantes: hígado, tejido adiposo, cerebro y músculo. Adaptaciones metabólicas a situaciones de ejercicio, ayuno y diabetes.


19. Principales procesos del metabolismo de DNA y RNA. Replicación y reparación del DNA. Mutaciones. Transcripción del DNA y modificaciones post-transcripcionales. Traducción del RNA: síntesis de proteínas.

20. Introducción a la tecnología del DNA recombinante. Clonación de genes: vectores, genotecas y construcción de cDNAs. Caracterización y expresión de los genes clonados. Aplicaciones de la tecnología del DNA recombinante: modificación de genes en bacterias y plantas, animales transgénicos. La reacción en cadena de la polimerasa.


Programa de las sesiones de laboratorio

1. Electroforesis de proteínas

2. Actividad enzimática

3. Caracterización de azúcares

4. Extracción y cuantificación de lípidos

5. Aislamiento de DNA

4.4. Planificación de las actividades de aprendizaje y calendario de fechas clave

Calendario de sesiones presenciales y presentación de trabajos

Los horarios se podrán consultar en la página web de la Facultad de Ciencias:

Las fechas concretas de las distintas actividades se anunciarán durante el curso en clase, tablones de anuncios y ADD

Material complementario

Sitios web

  • Todas las editoriales de los libros recomendados tienen página web donde puede encontrarse material adicional accesible a estudiantes (problemas y test resueltos, figuras, animaciones, etc...)
  • Apoyo a la formación mediante recursos disponibles en el espacio asignado a la asignatura en el Anillo Digital Docente (ADD, Plataforma Moodle2)

La asignatura comprende 7,0 créditos ECTS distribuidos en: 3,5  créditos de Teoría, 1,5 créditos de resolución de problemas y casos y 2 créditos de prácticas de laboratorio

Las clases de teoría comenzarán al principio del segundo semestre y las fechas de las actividades de resolución de problemas se fijarán en función del desarrollo del curso y, en general, comenzarán después de haber tratado los contenidos teóricos correspondientes. Las prácticas de laboratorio tendrán lugar en el periodo que se anuncie con suficiente antelación.
Los horarios de tutorías de los distintos profesores se darán a conocer al inicio del curso y en cualquier caso puede contactarse con ellos a través del correo electrónico para concertar cita.
El periodo de exámenes se ajustará a los días y horas asignados por el centro (consultar

Una información más precisa de fechas y horarios de las distintas actividades será facilitada durante el curso a través de diferentes medios (en clase, tablón de anuncios y Anillo Digital Docente, ADD) con suficiente antelación.

4.5. Bibliografía y recursos recomendados