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Academic Year/course: 2019/20

446 - Degree in Biotechnology

27108 - Biochemistry

Syllabus Information

Academic Year:
27108 - Biochemistry
Faculty / School:
100 - Facultad de Ciencias
446 - Degree in Biotechnology
Subject Type:

1. General information

2. Learning goals

3. Assessment (1st and 2nd call)

4. Methodology, learning tasks, syllabus and resources

4.1. Methodological overview

The learning process that has been designed for this subject is based on the following issues:

Training activity 1: Acquisition of basic knowledge of Biochemistry (9 ECTS) Methodology: Theoretical and integration contents will be mainly developed through theory classes in a single group, promoting the participative attitude and inquisitive mind of the student during their development. This participation of the student will be facilitated by means of the presence and the availability of all the material used in the exhibitions in the Teaching Digital Ring (TDR, Moodle 2). The previous reading of this material will be always recommended.

Training activity 2: Development of skills and abilities of synthesis, analysis, integration and understanding of current and future applications of Biochemistry. (3 ECTS)


- Approach and resolution of problems of Biochemistry: the student will face the resolution of different types of issues and problems, numerical or theoretical, on the different contents of the syllabus to develop capacity for integration and application of theoretical knowledge. These classes will be taught in groups composed of a smaller number of students.

- Personalized or group tutorials: the student can go to the teacher individually or in a group, at the scheduled time for it, in order to resolve doubts, content or learning form related to the subject, which they will be presented during the course; This will allow a more personalized follow-up of the student by the teacher.

- Teaching seminars of novel and specialized subjects: with this activity it is tried to face the student to the constant evolution of knowledge in the biochemical field and thereby develop its inquisitive, critical research skills and abilities.

4.2. Learning tasks

The syllabus offered to the student in order to help him/her achieve the expected goals and results includes the following activities: 

1) Theory classes in the form of participatory lectures.

2) Classes of problems in small groups.

3) Teaching seminars on current issues by specialized professionals. Selection of topics will be done based on its own development, their current status and interest, and the availability of professionals to teach them in each course (see Program, Section 4.3).

4) Personalized or group tutorials.

5) Support for training through resources is available in the space assigned to the subject in the TDR, Moodle 2.

6) Specialized or complementary bibliography:

a) In addition to the recommended texts, specific bibliography in the form of published research papers/articles, may be offered to students (published texts or appropriate references will be included in the page of the subject in the TDR, Moodle 2),

b) Most of the recommended books contain series of solved problems and issues, and their corresponding publishers include their websites where accessible additional material to students (problems and solved tests, figures, animations, etc.) may be available.

General contents of these activities are divided into two parts according to the syllabus of this subject described below (4.3).

4.3. Syllabus

The course will address the following topics: 


  • 1.- Historical introduction: Concept of enzyme and characteristics. Classification and nomenclature. Determination of enzymatic activity. Units 
  • 2.- Enzymatic cofactors. Organic cofactors Characteristics of organic cofactors. Metallic cofactors.
  • 3.- Enzymatic kinetics. Monosubstrate reactions: Michaelis Menten equation. Bisubstrate reactions.
  • 4.- Enzymatic inhibition. Reversible and irreversible inhibition. Competitive inhibition, and non-competitive inhibition. Determination of Ki.
  • 5. - Effect of pH and temperature on enzymatic activity.
  • 6.- Regulation of enzymatic activity. Allosteric enzymes. Reversible covalent modification. Other mechanisms of regulation of enzymatic activity
  • 7.- Catalytic strategies of enzymes. Principles of catalysis. Stabilization of the electric charge. Covalent catalysis. Orientation and proximity effects. Utilization of the binding energy.
  • 8.- Mechanisms of action of enzymes: Interest in knowing the mechanisms of enzymatic action. Methods to dissect the mechanism of action of an enzyme. The lysozyme: mechanism from the structure. Serine proteases: example of covalent catalysis. Tyrosyl-tRNA synthetase: Protein engineering to deduce the mechanism. Catalytic antibodies: the confirmation of a hypothesis.
  • 9.- Enzymatic technology. Enzymes of industrial interest. Stabilization of enzymes. Immobilization of enzymes and other biocatalytic systems. Biocatalysis: Oxide-reduction reactions; Hydroxylation reactions; Hydrolysis reactions. Use of enzymes in the food industry. Bio-elimination.


  • 10. Introduction of the study of metabolism. The cycle of matter and flow of energy in the biosphere. Origin of biological energy. Organization of the metabolic pathways. Oxidation of food compounds as the source of biological energy: redox cofactors. ATP as energy exchange molecule. Coenzyme-A: thioester bond function.  Metabolic regulation: general mechanisms and hormonal action. Techniques for the study of metabolism.

Carbohydrate metabolism 

  • 11. Anaerobic metabolism of carbohydrate. The utilisation of dietary carbohydrates: digestion and intestinal absorption. Glucose transporters. Glycolysis: biological significance, reactions and enzymes involved. 2,3 bisphosphoglicerate role in erythrocytes. Anaerobic fate of pyruvate: fermentation. Mitochondrial oxidation of cytosolic NADH: mitochondrial shuttles. Degradation of other monosaccharides by glycolysis. Metabolic defects in digestion and adsorption of carbohydrates.
  • 12. Aerobic metabolism of carbohydrate.  Aerobic fate of pyruvate: respiration. Cellular localization. Oxidation of pyruvate by the pyruvate dehydrogenase complex. Regulation. The citric acid cycle (Krebs cycle): a) reactions and enzymes involved, b) stoichiometry and overall energy balance, c) regulation and d) the intermediates of the cycle as substrates for biosynthetic reactions and anaplerotic reactions. 
  • 13. Electron transfer and oxidative phosphorylation. The electron transport chain: multiprotein complexes and electron carriers. The generation of a proton gradient as a form of conserving the energy. Electron transport inhibitors. ATP synthesis: oxidative phosphorylation Coupling of electron transport, proton transfer and ATP synthesis: chemiosmotic theory. Uncouplers. The ATP synthase complex: structure and action mechanism.
  • 14. Others pathways for glucose oxidation. The pentose phosphate pathway Biological role in different tissues. Anabolic and catabolic role of the pathway. Oxidative and non-oxidative phases: reaction and enzymes involved. Regulation. Interconnection between glycolysis and the pentose phosphate pathway.  Metabolic defects: Glucose-6 phosphate dehydrogenase, oxidative stress, erytrocytes and malaria.
  • 15. Gluconeogenesis. Glucose synthesis from non glucidic precursors. Common and specific enzymes in glycolysis and gluconeogenesis. Thermodynamically irreversible reactions. Origin of reducing power. Gluconeogenesis from Acetil-CoA in plants: the glyoxylate cycle. Disaccharides synthesis: sucrose and lactose. a-lactoalbumin in lactose synthesis.
  • 16. Glycogen metabolism. The role of glycogen in animals. Glycogen degradation and synthesis: reactions and enzymes involved. Glycogenin in glycogen synthesis. Futile or substrate cycles. Diseases due to defects in the glycogen metabolism. 
  • 17. Regulation of carbohydrate metabolism. Glycolysis regulation: hormonal and allosteric mechanisms.  Coordinated regulation of glycolysis and gluconeogenesis: Fructose 2,6 bisphosphate  and Phosphofructokinase II. Cell energy level and oxidative phosphorylation regulation. Glycogen metabolism regulation: the role of metabolic cascades, glycogen phosphorylase kinase, glycogen phosphorylase and glycogen synthase. A) muscle and liver differences, B) hormonal and allosteric regulation: insulin, glucagon, adrenaline and blood glucose, C) role of the phospho protein phosphatase-1 (PP1) and others regulatory proteins.

Lipid metabolism

  • 18. Origin and transport of lipids in animals. Digestion and absorption of dietary fats in the small intestine. Mobilization of stored triacylglycerols: hormones involved and role of perilipin protein and adipocyte lipases. Lypolisis inhibition: insuline action and retroinhibition mechanisms. Transport of lipids in animals: albumin and plasmatic lipoproteins.
  • 19.  Fatty acids catabolism. Activation and transport of fatty acids into the mitochondria. Carnitine role. b-oxidation mitochondrial and perixosomal of fatty acids. Energy balance. Fatty acid degradation functions: thermogenesis and uncouple proteins (UCPs). Oxidation of fatty acids with an odd number of carbons: fate of propionate. Oxidation of unsaturated fatty acids: additional reactions. w- and a-oxidation of fatty acids. Ketonic bodies: synthesis and degradation. The use of ketone bodies as a source of energy.
  • 20. Biosynthesis of fatty acids. Similarities and differences between the biosynthetic ad degradative pathways. Biosynthesis of saturated fatty acids: origin of carbon and reducing power (NADPH). Acetyl-Co and bicarbonate as precursors of fatty acid synthesis: the Acetil-CoA carboxilase and the formation of malonyl-CoA. Fatty acid synthase complex. Origin of cytosolic NADPH and Acetyl-CoA. Biosynthesis of unsaturated fatty acid: desaturation and elongation of fatty acids. Peroxisomes role in polyunsaturated fatty acid synthesis. Fatty acid metabolism regulation: a) role of hormones insulin, glucagon and adrenaline, b) transcription factors: CHREBP, SREBP and PPARs.
  • 21. Biosynthesis of complex lipids. Biosynthesis of triacylglycerols: origin of glycerol and main reactions. Triacylglicerols cycle: regulation. Biosynthesis of phosphoacylglycerols and sphingolipids. Icosanoids: therapeutics effects and main reactions of synthesis. Ciclooxygenases (COX).
  • 22. Biosynthesis of cholesterol. Acetil-CoA as cholesterol precursor. General steps in cholesterol biosynthesis. Transport and cellular internalization of  cholesterol: action mechanism of transport by lipoproteins.  Regulation of cholesterol synthesis: Hidroxymethylglutaryl-CoA reductase and LDL receptors: a) covalent modification and b) transcription factors: SREBP and the regulatory proteins SCAP and INSIG. Cholesterol as precursor of active biological molecules.

Nitrogen compounds metabolism

  • 23. General features of the nitrogen metabolism: metabolic value, new reactions and coenzymes, interconnect pathways and regulation. The incorporation of ammonia into carbon skeletons: glutamate dehydrogenase, glutamate synthase and glutamine synthetase. Regulation of nitrogen metabolism: glutamine synthetase regulation. Degradation of the proteins and amino acids I. Digestion of dietary proteins. Continuous replacement of proteins in living organisms. General reactions: nitrogen elimination and carbon skeleton degradation.
  • 24. Amino acid degradation II. Transamination and oxidative degradation. Main coenzymes: piridoxal phosphate. Special role of glutamate, glutamine and alanine amino acids in nitrogen transfers. Glucose-alanine cycle. Glutamine synthetase and glutaminase in muscle and liver. Urea cycle: reactions,  enzymes involved, regulation and genetic defects. Relation with the citric acid cycle. Role of the liver glutamine synthetase in the blood pH regulation.
  • 25. Amino acid degradation III.  Metabolic degradation of  carbon skeletons from amino acids. Glycogenic and ketogenic amino acids. Main reactions: oxidations and carbon transfers. Main coenzymes:  tetrahydrobiopterin, tetrahydrofolate (folic acid vitamin) and S-adenosylmethionine. Activated-methyl cycle. Genetic disorders in the amino acids metabolism.
  • 26. Biosynthesis of amino acids and related compounds. Precursors and general features of the synthesis pathways (carbon and nitrogen transfers). General principles of the regulation of the synthesis of amino acids. Amino acids as precursors to other important molecules.
  • 27. Nucleotide metabolism. Biosynthesis of nucleotides: the de novo and the salvage pathways. De novo pathway of  the purine and pyrimidine ribonucleotides: precursors, main steps and regulation. Function and synthesis of 5-phosphoribosyl 1-pyrophosphate PRPP). Deoxyribonucleotide synthesis: ribonucleotide reductase, substrata and mechanism. Activity and substrate specificity regulation of ribonucleotide reductase. Synthesis of thymidylate: thymidylate synthase and dihydrofolatereductase. Inhibitors of  the nucleotides synthesis: fluorouracil and methotrexate. Salvage pathways: a) acid nucleic degradation, b) PRPP-transferase and specific kinases. Nucleotide catabolism: urea, uric acid production. Genetic disorders in the nucleotide metabolism.
  • 28. Integration of metabolism. A) Reciprocal relationships between different organs in animals. The main metabolic pathways in the different organs: liver, adipocyte, brain, muscle and kidney. B) Main mechanisms of hormonal regulation. C) Metabolic adaptations to different physiological and pathological situations: fasting, prolonged exercise, obesity and diabetes.            


  • Biotechnology: a new area of  knowledge and industrial activity.
  • Enzymes optimization for industry.
  • Glucolisis and cancer. Warburg effect. Hypoxia: hypoxia inducible factors (HIF).
  • OXPHOS system: organizational models and functional genetics.
  • New strategies in diabetes type II treatment. Incretines.
  • Adipoquines: leptine y adiponectine., etc. 

4.4. Course planning and calendar

Further information concerning the timetable, classroom, office hours, assessment dates and other details regarding this course, will be provided on the first day of class or please refer to the Facultad de Ciencias website

4.5. Bibliography and recommended resources

Curso Académico: 2019/20

446 - Graduado en Biotecnología

27108 - Bioquímica

Información del Plan Docente

Año académico:
27108 - Bioquímica
Centro académico:
100 - Facultad de Ciencias
446 - Graduado en Biotecnología
Periodo de impartición:
Clase de asignatura:

1. Información Básica

1.1. Objetivos de la asignatura

La asignatura y sus resultados previstos responden a los siguientes planteamientos y objetivos:

Se trata de una asignatura de formación básica dentro del Grado de Biotecnología. La Enzimología y la Bioquímica Metabólica buscan conocer los procesos y mecanismos a través de los cuales los seres vivos son capaces de obtener y transformar energía y sustratos para formar sus propios componentes y llevar a cabo las funciones que los caracterizan. La actividad catalítica de las enzimas es clave para posibilitar estos procesos vitales en condiciones fisiológicas gracias a su gran eficacia e significativa especificidad.

Los objetivos generales que se persiguen son los siguientes:

  • Que el alumno conozca el concepto de enzima, los diferentes aspectos cinéticos y de regulación de su actividad catalítica y los mecanismos que subyacen en la acción catalítica.
  • Que el alumno conozca los aspectos básicos del uso industrial y tecnológico de las enzimas.
  • Que el alumno conozca y relacione los procesos metabólicos que hacen posible el funcionamiento de los seres vivos.
  • Que el alumno conozca y relacione alteraciones en los procesos metabólicos con diferentes patologías. 
  • Que el alumno conozca algunas de las aproximaciones experimentales que permiten alcanzar los conocimientos anteriores.

1.2. Contexto y sentido de la asignatura en la titulación

Se trata de una asignatura de carácter obligatorio incluida en el Módulo de formación Fundamental. Su conocimiento y comprensión contribuyen de forma significativa a sentar las bases para todo el aprendizaje posterior de las asignaturas biológicas del Grado en particular las materias de Biocatálisis y Biotransformaciones, Biotecnología Clínica, Biología Molecular, Farmacología y Biofísica.

1.3. Recomendaciones para cursar la asignatura


  • Se recomienda la asistencia a clase y la participación activa en todas las actividades así como, el estudio continuado apoyado en la resolución de problemas y la utilización de las tutorías de la asignatura. 
  • Se recomienda tener superadas las asignaturas de Biología General, Química General del 1er curso y estar cursando la asignatura de Estructura de Macromoléculas de 2º curso
  • Se recomienda inscribirse y participar de forma activa en el Programa Proyecto Tutor implantado por el Centro.

2. Competencias y resultados de aprendizaje

2.1. Competencias

Al superar la asignatura, el estudiante será más competente para...

Comprender el papel de los enzimas como necesarios y eficientes catalizadores biológico.

Comprender sus características generales.

Comprender los diferentes aspectos cinéticos y de regulación de la actividad catalítica así como los mecanismos que subyacen en la acción catalítica.

Comprender los aspectos básicos del uso industrial y tecnológico de las enzimas.

Comprender los diferentes procesos metabólicos que hacen posible el funcionamiento de los seres vivos

Comprender las bases de la regulación e integración de los procesos metabólicos para el funcionamiento correcto de todo el organismo

Comprender las bases de la adaptación de los procesos metabólicos a situaciones fisiológicas diversas

Relacionar las alteraciones de los procesos metabólicos como base de las enfermedades

Además de estas competencias específicas, el alumno seguirá progresado en:
1) capacidad para resolver problemas
2) selección y análisis crítico de la información
3) síntesis e integración de conocimientos.

2.2. Resultados de aprendizaje

El estudiante, para superar esta asignatura, deberá demostrar los siguientes resultados...

Comprender el concepto de enzima y sus características generales.

Conocer los diferentes aspectos cinéticos y de regulación de su actividad catalítica.

Conocer los mecanismos que subyacen en la actividad catalítica de las enzimas.

Conocer los aspectos básicos del uso industrial y tecnológico de las enzimas.

Conocer y comprender los principios básicos de la bioenergética y el metabolismo.

Conocer  las principales vías metabólicas y los órganos donde tienen lugar.

Comprender detalladamente las funciones de las principales vías metabólicas, así como  la estrecha interrelación existente entre ellas.

Comprender y ser capaz de describir detalladamente algunos de los mecanismos de  regulación del metabolismo: acción alostérica y hormonal y factores de trascripción.

Comprender el papel de los procesos de transporte como parte de una transformación metabólica y su posible función en la regulación de la misma

Comprender y conocer algunos ejemplos concretos de los defectos metabólicos que producen enfermedades

Ser capaz de describir los principales eventos metabólicos y órganos implicados en respuestas a situaciones metabólicas específicas como ejercicio, acidosis, ayuno y patologías como diabetes, obesidad y cáncer.

2.3. Importancia de los resultados de aprendizaje

El conocimiento y comprensión de esta asignatura son importantes porque sientan las bases para todo el aprendizaje posterior de las asignaturas biológicas del Grado y las posibles aplicaciones biotecnológicas

3. Evaluación

3.1. Tipo de pruebas y su valor sobre la nota final y criterios de evaluación para cada prueba

El estudiante deberá demostrar que ha alcanzado los resultados de aprendizaje previstos mediante las siguientes actividades de evaluación

Los resultados de aprendizaje previstos a través de las actividades formativas 1 y 2 serán evaluados atendiendo a los siguientes criterios:

La asignatura se divide en dos partes que se evaluarán de forma independiente constituyendo los llamados 1º y 2º parcial.

CALIFICACIÓN FINAL: la calificación final de la asignatura en las dos convocatorias será la suma del 35% de la calificación final del 1er parcial más el 65% de la calificación final del 2º parcial siempre y cuando la calificación obtenida en cada uno de ellos sea igual o superior a 4 puntos (sobre 10).

Si la calificación final de alguno de los parciales es inferior a 4, la calificación numérica final que figurará en el Acta será la menor de las obtenidas (No presentado a uno de los parciales será equivalente a 0 puntos)

Los criterios de evaluación de cada uno de los parciales serán los siguientes:

1er Parcial: comprenderá la 1ª parte,  Enzimología (Temas 1 a 9)

  • Las Actividades formativas 1 y 2 se evaluarán a través de una única prueba global escrita que tendrá lugar al finalizar el 1er cuatrimestre dentro del periodo de exámenes de las pruebas globales de la 1ª convocatoria oficial fijado por el centro. Si el alumno supera esta prueba con una calificación igual o superior a 5 puntos (sobre 10) no tendrá que volver a examinarse de ella en la prueba global de junio o septiembre.
  • Esta prueba valorará el grado de cumplimiento de los objetivos de la asignatura: 1.- Conocer los contenidos específicos de la materia recogidos en el programa. 2.- Interrelacionar esos contenidos y 3.- Aplicar esos conocimientos a la resolución de problemas concretos de forma justificada. Se hará especial hincapié en los objetivos 2 y 3.
  • La prueba global escrita puede contener diversos tipos de preguntas (tipo resolución de problemas, desarrollo de temas, preguntas cortas o preguntas de tipo test de respuesta única) o consistir únicamente en preguntas de tipo test de respuesta única.
  • No superar este parcial en febrero no supone consumo de convocatoria. Los alumnos que no hayan superado el 1er Parcial en febrero podrán presentarse de nuevo en junio o en septiembre, coincidiendo con el 2º Parcial, a una prueba adicional que cubra la materia del 1er Parcial.

 2º Parcial:comprenderá la 2ª parte, Bioquímica Metabólica (Temas 10 a 28)

  • Las actividades formativas 1 y 2 se evaluarán a través de una única prueba global escrita que tendrá lugar al finalizar el 2º cuatrimestre dentro del periodo de exámenes de las pruebas globales de la 1ª convocatoria oficial fijado por el centro. Si el alumno supera esta prueba con una calificación igual o superior a 5 puntos (sobre 10) no tendrá que volver a examinarse de ella en la prueba global de septiembre.
  • Esta prueba valorará el grado de cumplimiento de los objetivos de la asignatura:1) conocer los contenidos específicos de la materia recogidos en el programa, 2) interrelacionar esos contenidos y 3) aplicar esos conocimientos a la resolución de problemas concretos de forma justificada. Se hará especial hincapié en los objetivos 2 y 3.

  • La prueba puede contener diversos tipos de preguntas (tipo resolución de problemas, desarrollo de temas, preguntas cortas o preguntas de tipo test de respuesta única) o consistir únicamente en preguntas de tipo test de respuesta única.

El fraude o plagio total o parcial en cualquiera de las pruebas de evaluación dará lugar al suspenso de la asignatura con la mínima nota, además de las sanciones disciplinarias que la comisión de garantía adopte para estos casos.

El programa de contenidos que los estudiantes deben utilizar para preparar las diferentes pruebas se encuentra en el apartado 4.3 Programa de esta misma guía docente.

4. Metodología, actividades de aprendizaje, programa y recursos

4.1. Presentación metodológica general

El proceso de aprendizaje que se ha diseñado para esta asignatura se basa en lo siguiente:

Actividad formativa 1: Adquisición de conocimientos básicos de Bioquímica (9 ECTS)
Metodología: Los contenidos teóricos y de integración se desarrollarán de forma mayoritaria por medio de clases de teoría en grupo único promoviendo la actitud participativa e inquisitiva del alumno durante su desarrollo. Esta participación será facilitada por la disponibilidad en el ADD para el estudiante del material utilizado en las exposiciones, recomendándole su previa lectura. 
Actividad formativa 2: Desarrollo de competencias y habilidades de síntesis, análisis, integración y comprensión de las actuales y futuras aplicaciones de la Bioquímica. (3 ECTS)
- Planteamiento y resolución de problemas de Bioquímica: el alumno se enfrentará a la resolución de diferentes tipos de cuestiones y problemas, numéricos o teóricos, sobre los distintos contenidos del programa para desarrollar la capacidad de integración y aplicación de los conocimientos teóricos. Estas clases se impartirán en grupos más reducidos.
- Tutorías personalizadas o en grupo: el alumno podrá acudir al profesor individualmente o en grupo, en los horarios programados para ello, con el fin de resolver las dudas, de contenido o de forma de aprendizaje relativo a la asignatura, que se le vayan presentado durante el curso; esto permitirá un seguimiento más personalizado del estudiante por parte del profesor.
-  Impartición de Seminarios de temas novedosos y especializados: con esta actividad se pretende enfrentar al alumno a la constante evolución de los conocimientos en el ámbito bioquímica y desarrollar con ello su espíritu inquisitivo, crítico e investigador.

4.2. Actividades de aprendizaje

El programa que se ofrece al estudiante para ayudarle a lograr los resultados previstos comprende las siguientes actividades:

1) Clases de teoría en forma de clases magistrales participativas.

2) Clases de problemas participativas en grupos reducidos.

3) Impartición de Seminarios de temas de actualidad a cargo de profesionales especializados. La selección de los temas de Seminarios se hará cada curso en función del desarrollo del mismo, su actualidad y la disponibilidad de profesionales para impartirlos (ver Programa, Apartado 4.3). 

4) Tutorías personalizadas o en grupo.

5) Apoyo a la formación mediante recursos disponibles en el espacio asignado a la asignatura en el Anillo Digital Docente (ADD, Moodle 2).

6) Bibliografía especializada o complementaria: a) además de los textos recomendados podrá ofrecerse al alumnos bibliografía específica en forma de trabajos de investigación cuyos textos o referencias apropiadas se incluirán en la página de la asignatura en el ADD, b) la mayor parte de los libros recomendados contienen series de problemas y cuestiones resueltas y sus correspondientes editoriales tienen página web donde puede encontrarse material adicional accesible a estudiantes (problemas y test resueltos, figuras, animaciones, etc.).

Los contenidos generales de estas actividades se distribuyen en dos partes según el Programa descrito a continuación (4.3).



4.3. Programa

1ª Parte:  Enzimología (4,5 ECTS, 3,5 Teoría y 1 Problemas/Seminarios).

1.- Enzimología. Introducción histórica: Concepto de enzima y características. Clasificación y nomenclatura. Determinación de la actividad enzimática. Unidades.

2.- Cofactores enzimáticos. Cofactores orgánicos. Características de los cofactores orgánicos. Cofactores metálicos.

3.- Cinética enzimática. Reacciones monosustrato: Ecuación de Michaelis Menten. Reacciones bisustrato.

4.- Inhibición enzimática. Inhibición reversible e irreversible. Inhibición competitiva, y no competitiva. Determinación de la Ki.

5. - Efecto del pH y de la temperatura sobre la actividad enzimática.

6.- Regulación de la actividad enzimática. Enzimas alostéricos. Modificación covalente reversible. Otros mecanismos de regulación de la actividad enzimática

7.- Estrategias catalíticas de las enzimas. Principios de catálisis. Estabilización de la carga eléctrica. Catálisis covalente. Efectos de orientación y proximidad. Utilización de la energía de unión.

8.- Mecanismos de acción de las enzimas: Interés por conocer los mecanismos de acción enzimática. Métodos para diseccionar el mecanismo de acción de una enzima. La lisozima: mecanismo a partir de la estructura. Las serín-proteasas: ejemplo de catálisis covalente. La tirosil-tRNA sintetasa: la Ingeniería de proteínas para deducir el mecanismo. Anticuerpos catalíticos: la confirmación de una hipótesis.

9.- Tecnología enzimática. Enzimas de interés industrial. Estabilización de enzimas. Inmovilización de las enzimas y de otros sistemas biocatalíticos. Biocatálisis: Reacciones de óxido-reducción; Reacciones de hidroxilación; Reacciones de hidrólisis. Empleo de enzimas en la industria de la alimentación. Bioeliminación.

2ª PARTE: BIOQUÍMICA METABÓLICA (7,5 ECTS, 5,5 Teoría y 2 Problemas/Seminarios)

10.- Introducción al estudio del metabolismo. Organización de las rutas metabólicas. La oxidación como fuente de energía biológica: cofactores de óxido-reducción. El ATP como intercambiador de energía. El ATP como dador de grupos fosfato o grupos adenilato (AMP, ADP). El Coenzima-A: energética y función de los enlaces tioéster. Regulación metabólica: mecanismos generales y acción hormonal. Materiales biológicos y técnicas de estudio.


11.- Catabolismo anaerobio de los hidratos de carbono. Utilización de los glúcidos de la dieta: digestión y absorción intestinal. Transportadores de glucosa: regulación en distintos tejidos y órganos. Glucolisis: importancia biológica. Papel del 2,3 bisfosfoglicerato en el eritrocito. Destino anaerobio del piruvato: Fermentaciones. Oxidación mitocondrial del NADH citosólico: sistema de lanzaderas.  Efecto Pasteur. Incorporación de otros azúcares a la vía glucolítica. Defectos en la digestión y absorción de los hidratos de carbono.

12.- Catabolismo aerobio de los hidratos de carbono. Destino aerobio del piruvato: complejo piruvato deshidrogenasa y su regulación. Ciclo de Krebs:    a) reacciones y enzimas implicadas, b) estequiometría global y balance energético, c) regulación del ciclo y d) naturaleza anfibólica del ciclo y reacciones anapleróticas.

13.- Transporte electrónico y fosforilación oxidativa. Cadena respiratoria mitocondrial: transportadores de electrones y mecanismo de transporte. Generación de la fuerza protón-motriz. Inhibidores del transporte electrónico. Síntesis de ATP: fosforilación oxidativa. Acoplamiento entre el transporte electrónico y la síntesis de ATP: teoría quimiosmótica. Agentes desacoplantes. Complejo ATP-sintasa: estructura y mecanismo de acción.

14.- Otras vías de oxidación de la glucosa: Ruta de las pentosas-fosfato. Carácter anabólico y catabólico de esta vía. Papel biológico y diferencias entre tejidos. Fases oxidativa y no oxidativa: etapas enzimáticas implicadas. Regulación de la fase oxidativa: destino del NADPH. Relación entre la glucolisis y la vía de las pentosas fosfato. Defectos metabólicos: deficiencia en glucosa-6P deshidrogenasa, estrés oxidativo, eritrocitos y malaria.

15.- Gluconeogénesis. Formación de glucosa a partir de precursores no glucídicos. Ciclos futiles o de sustrato. Secuencia de reacciones.  Origen del poder reductor. Gluconeogénesis a partir de Acetil-CoA en plantas y microorganismos: Ciclo del Glioxilato. Biosíntesis de disacáridos: sacarosa y lactosa.  Función de la -lactalbúmina en  la  síntesis de lactosa.

16.- Metabolismo del glucógeno. Papel fisiológico del glucógeno en los animales. Síntesis y degradación del glucógeno: vías y enzimas implicadas. Ciclos futiles o ciclos de sustrato. Patologías del metabolismo del glucógeno.

17.- Regulación del metabolismo de los hidratos de carbono. Regulación de la glucolisis: mecanismos hormonales y alostéricos. Regulación coordinada de glucolisis y gluconeogénesis: Fructosa 2, 6 bisfosfato y Fosfofructoquinasa II. Nivel energético celular y regulación de la fosforilación oxidativa. Regulación del metabolismo del glucógeno: glucógeno fosforilasa quinasa, glucógeno fosforilasa y glucógeno sintasa. A) Diferencias entre músculo e hígado, B) Regulación hormonal: glucagón, adrenalina e insulina y Regulación alostérica: glucosa sanguínea, C) Papel de las fosfatasas  PP1 y proteínas reguladoras.


18.- Origen y transporte de los lípidos en el organismo. Digestión y absorción de los lípidos de la dieta. Movilización de lípidos de reserva y hormonas movilizadoras: papel de la proteína perilipina y de las distintas enzimas lipasas del adipocito. Acciones antilipolíticas: papel de la insulina y la retroinhición. Albúmina y Lipoproteínas plasmáticas.

19.- Catabolismo de los ácidos grasos y cetogénesis. Activación de los ácidos grasos y transporte a la mitocondria. Papel de la carnitina. b-Oxidación: mitocondrial y peroxisomal. Funciones de la degradaciçón de ácidos grasos: Termogénesis y Proteínas desacoplantes (UCPs).Oxidación de los ácidos grasos de cadena impar: destino del propionato. Degradación de los ácidos grasos insaturados. Otros procesos de oxidación: w-Oxidación y a-oxidación. Metabolismo de  los cuerpos cetónicos: síntesis y degradación. Utilización de los cuerpos cetónicos como fuentes de energía.

20.- Biosíntesis de ácidos grasos. Biosíntesis de ácidos grasos saturados: fuentes de carbono y poder reductor. Papel de la Acetil-CoA carboxilasa y del Complejo ácido graso-sintasa. Síntesis de ácidos grasos insaturados: desaturación y elongación de los ácidos grasos. Papel de los peroxisomas. Regulación del metabolismo de los ácidos grasos: a) papel de las hormonas glucagón, adrenalina, insulina, b) factores de transcripción: CHREBP, SREBP y PPARs.

21.- Biosíntesis de Lípidos complejos. Biosíntesis de triacilglicéridos: origen del glicerol y etapas generales. Ciclo de los triacilglicéridos y regulación. Biosíntesis de Fosfoacilglicéridos y Esfingolípidos.  Eicosanoides: tipos y vías generales de síntesis. Ciclooxigenasa (COX): función, tipo y mecanismos de acción. Implicaciones terapéuticas.

22.- Biosíntesis de colesterol. Acetil-CoA como precursor del colesterol. Etapas generales de la biosíntesis del colesterol. Transporte e incorporación celular del colesterol: lipoproteínas plasmáticas y mecanismo de acción. Regulación de la síntesis de colesterol: Hidroximetilglutaril-CoA reductasa y receptores de lipoproteínas de baja densidad (LDL): a) modificación covalente y b) factores de transcripción: SREBP y las proteínas reguladoras SCAP e INSIG. El colesterol como precursor de hormonas y ácidos biliares.


23.- Características generales del metabolismo del nitrógeno: importancia metabólica, nuevos tipos de reacciones y cofactores implicados, interconexión de rutas y modos de regulación. Incorporación del amoníaco a los esqueletos carbonados: glutamato deshidrogenasa, glutamina sintetasa y glutamato sintasa. Regulación del metabolismo nitrogenado: regulación de la enzima Glutamina sintetasa. Degradación de proteínas y aminoácidos I. Origen y funciones. Utilización de las proteínas de la dieta: digestión y absorción intestinal de aminoácidos y oligopéptidos. Proteolisis intracelular: recambio proteico y obtención de sustratos energéticos. Etapas generales: eliminación de nitrógeno y degradación del esqueleto carbonado.

24.- Degradación de aminoácidos II: Eliminación de nitrógeno. Reacciones de transaminación y deaminación oxidativa. Cofactores principales: piridoxal fosfato. Papel de los aminoácidos glutamato, glutamina y alanina. Ciclo alanina-glucosa. Glutamina sintetasa y Glutaminasa en músculo e hígado: actividad y papel en la eliminación de nitrógeno y regulación del pH sanguíneo. Ciclo de la urea: secuencia de reacciones, energética,  regulación y defectos genéticos. Relación con el ciclo del ácido cítrico. Papel de la glutamina sintetasa hepática en la regulación del pH sanguíneo.

25.- Degradación de los aminoácidos III: Degradación de los esqueletos carbonados de los aminoácidos: funciones y productos finales. Reacciones más importantes: oxidaciones y transferencias de carbono. Cofactores principales: tetrahidrobiopterina,  tetrahidrofolatos (vitamina ácido fólico) y S-adenosilmetionina. Ciclo de los metilos activados. Interconexión con otras rutas celulares. Principales errores congénitos del metabolismo de los aminoácidos.

26.- Biosíntesis de aminoácidos y procesos biosintéticos relacionados. Síntesis de aminoácidos: precursores y aspectos generales de las rutas de síntesis (transferencias de carbono y grupos nitrogenados).  Principios generales de la regulación de la síntesis de aminoácidos. Los aminoácidos como precursores de otras biomoléculas.

27.- Metabolismo de los nucleótidos.  Biosíntesis de nucleótidos: síntesis “de novo” y rutas de recuperación. Síntesis “de novo” de ribonucleótidos de purinas y pirimidinas: precursores, etapas principales y regulación. Función y síntesis del PRPP (5-fosforribosil-1pirofosfato).  Síntesis de desoxirribo-nucleótidos: Ribonucleótido reductasa, sustratos, mecanismo y regulación. Síntesis de timidilato: Timidilato sintasa y Dihidrofolatoreductasa.  Inhibidores de la síntesis de nucleótidos: fluorouracilo y metotrexato, enzimas diana y mecanismo de acción. Rutas de recuperación: a) degradación de ácidos nucleicos, b) PRPP-transferasas y quinasas específicas. Degradación de nucleótidos. Aspectos patológicos del metabolismo de los nucleótidos.

28.- Integración del metabolismo. A) Relaciones recíprocas en el metabolismo entre órganos. Perfiles metabólicos de los órganos más importantes: cerebro, músculo, tejido adiposo, hígado y riñón. B)   Principales mecanismos de la regulación hormonal. C)  Adaptaciones metabólicas durante el ayuno, el ejercicio, la obesidad y la diabetes.  Estos aspectos pueden ser tratados de forma integrada en este único tema o pueden irse introduciendo a lo largo de la exposición de los temas anteriores.

PROBLEMAS: relativos a los temas anteriores. Los problemas propuestos estarán disponibles en el Anillo Digital Docente (ADD, Moodle 2).

SEMINARIOS: En función de la marcha del curso y del tiempo disponible se impartirán algunos de los siguientes seminarios:

  • La Biotecnología: una nueva materia de enseñanza y actividad empresarial
  • A professional career in Biotechnology
  • Optimización de proteínas para su uso industrial.
  •  Glucolisis y cáncer. Efecto Warburg. Hipoxia: factores inducibles por hipoxia (HIF).
  • Sistema OXPHOS: modelos organizativos y genética funcional.
  • Nuevas estrategias en el tratamiento de la Diabetes de Tipo II. Incretinas.
  • Adipoquinas: leptina y adiponectina.
  • etc.

4.4. Planificación de las actividades de aprendizaje y calendario de fechas clave

Calendario de sesiones presenciales y presentación de trabajos

Los horarios oficiales se podrán consultar en la página web de la Facultad de Ciencias:

Las fechas concretas de las distintas actividades se anunciarán durante el curso en clase, tablones de anuncios y ADD. Las fechas de las actividades complementarias se concretarán en función del desarrollo del curso y en general comenzarán después de haber tratado los contenidos teóricos correspondientes.

Los horarios de tutorías de los distintos profesores se darán a conocer al inicio del curso o, en su defecto, puede contactarse con ellos a través del correo electrónico para concertar cita.

El periodo de exámenes se ajustará a los días y horas asignados por el centro.

Una información más precisa de fechas y horarios de las distintas actividades será facilitada durante el curso a través de diferentes medios (en clase, tablón de anuncios y Anillo Digital Docente, ADD) con suficiente antelación.


Cambios en la guía docente:

Cualquier información necesaria para el desarrollo del curso que no esté incluida en esta Guía Docente o que haya debido ser modificada con posterioridad a su publicación se hará saber a los alumnos, siendo de obligado conocimiento y aplicación, al inicio del curso en clase, a través de la página web de la asignatura en el Anillo Digital Docente o en el tablón de anuncios de la asignatura ubicado en el exterior del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular en la Facultad de Ciencias. En ningún caso dicha información entrará en conflicto con lo que se indica en esta Guía.

4.5. Bibliografía y recursos recomendados